Ферменты

Наука
Ферменты греч. ζύμη, ἔνζυμον «закваска»
Предмет изучения	Функции ферментов
Основные направления	Ферменты, Органическая химия, Кислородосодержащие органические соединения, Химия, Номенклатура органических веществ, Биологически активные вещества
Вспомогат. дисциплины	Биология, Молекулярная биология, Микробиология
Медиафайлы на Викискладе

Ферме́нты (от лат. fermentum «закваска»), или энзи́мы (от греч. «закваска») — белки, влияющие на скорость биохимических реакций в живых организмах. Термин «фермент» был предложен голландским учёным Ван Гельмонтом, для веществ, влияющих на спиртовое брожение.

История

Учёных Жана Антуана Реомюра и Ладзаро Спалланцани в XVIII веке заинтересовал химический состав пищеварительных соков. В начале XIX века в 1814 году русский учёный Константин Кирхгоф обнаружил фермент амилазу в вытяжке из проросшего ячменя. Этот фермент амилаза способствовал расщеплению крахмалав сахар. 1814 год стал годом появления ферментологии как науки.

Голландским учёным Яном Баптистом ван Гельмонтом в процессе изучения процессов брожения был предложен термин «ферменты» (от лат. fermentum - закваска). Позже было введено понятие «энзим» что в переводе с древнегреческого что означает «в дрожжах». В 1836 году Теодором Шванном в желудочном соке был обнаружен фермент пепсин. В 1857 году Жаном-Никола Корвизаром был описал фермент трипсин, участвующий в переваривании белков. В конце XIX века спор Л. Пастера и Ю. Либиха о природе спиртового брожения привел к разделению терминов: «ферменты» стали обозначать биологические живые организмы, а «энзимы» — неорганические ферменты, такие как пепсин.

В середине 1850-х годов XIX века разгорелся спор между крупнейшими учёными мира — Луи Пастером и Ю. Либихом о месте нахождения ферментов в клетке. Этот спор — борьба двух мировоззрений в науке: идеализма и материализма, что привело к замедленному развитию учения о ферментах. Луи Пастер утверждал, что деятельность ферментов зависит от структуры клетки и прекращается с её разрушением. Ю. Либих доказывал, что от структуры клетки действие ферментов не зависит. В 1871 году русский исследователь М. М. Манассеина подтвердила правильность точки зрения Ю. Либиха, доказав, что клеточных сок способен сбраживать крахмал. В 1897 году Э. Бухнером была опубликовала работа «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», с доказательством о том, что спиртовое брожение возможно, так как бесклеточный дрожжевой сок представляет собой неразрушимые дрожжевые клетки. Своей работой Э. Бухнер подтвердил химическую природу ферментов.

Однако, как это очень часто бывало в царской России, исследования М. М. Манассеиной остались без внимания и пальма первенства в этом вопросе была отдана немецким ученым братьям Бухнер, которые через 26 лет проделали аналогичный опыт (они разрушали клетки путем высокого давления) и получили такие же результаты. В последующем работами А. Н. Лебедева, И. П. Павлова, М. Дюкло, Э. Фишера, Л. Михаэлиса и многих других ученых окончательно была опровергнута точка зрения идеалистов. Именно материалистический подход в научных исследованиях дал возможность Дж. Самнеру в 1927 г. впервые получить фермент уреазу, а Дж. Нортропу в 1931 г.- кристаллические трипсин и пепсин

В ХХ веке продолжили изучать ферменты такие учёные, как А. Н. Лебедев, И. П. Павлов, М. Дюкло, Э. Фишер, Л. Михаэлис, доказали, что процессы брожения являются химической каталитической реакцией.

Строение

По строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двукомпонентные). К простым ферментам относятся ферменты, состоящие только из белковой части, сложный фермент состоит из белковой и небелковой частей. Белковая часть называется апоферментом, а небелковая — кофактором (витамины группы B, Q, H и др.) Кофакторы делят на 2 группы:

• кофермент — связан с апоферментом легко, нековалентно и поэтому может отходить от белковой части на некоторое время;
• простетическая группа — связана с апоферментом ковалентно, жестко.

Строение фермента

Участок на поверхности фермента, который взаимодействует с молекулой субстрата — активный центр. В его состав входят аминокислотные последовательности и кофактор (у сложных ферментов). Активный центр построен из 2 частей:

• контактная площадка — «выемка» в теле фермента, которая выполняет несколько функций: контакт с субстратом и его удержание; по своей форме идеально сочетается с субстратом, поэтому обеспечивает специфичность;
• каталитический центр — главная часть энзима, которая обеспечивает катализ (ускорение реакции). Если фермент сложный, то его кофактор является каталитическим участком.

Аллостерический центр есть только у аллостерических ферментов и выполняет регуляторную функцию. К нему могут присоединиться особые вещества — эффекторы (модификаторы), которые делятся на 2 группы: активаторы (ускоряют работу фермента) и ингибиторы (замедляют работу).

Функции ферментов

Основная функция ферментов — преобразование одних веществ в другие (превращение субстратов в продукты). Они выступают катализаторами свыше чем 4,000 биохимических реакций в организме. Функции ферментов заключаются в направлении и регуляции метаболических процессов, они могут ускорять прямую или обратную биохимическую реакцию. Эти реакции обеспечивают распад и окисление питательных веществ, попадающих в клетки. Каждая белковая молекула может выполнять огромное множество действий за короткий промежуток времени. При этом белок ферментов, вступая в реакцию с различными веществами, остается неизменным. Энергия, вырабатываемая в процессе окисления питательных веществ, используется клеткой так же, как и продукты расщепления веществ, необходимые для синтеза органических соединений.

Классификация

Классификация предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии. Каждый класс ферментов содержит подклассы, каждый фермент в классификации имеет код, состоящий из совокупности четырех чисел. Например, трипсин имеет название в ЕС 3.4.21.4. Первое число описывает процесс реакции, катализируемый ферментом:

1. Оксидоредуктазы — энзимы, выступающие катализаторами в различных окислительно-восстановительных реакциях, происходящих в клетках. В данный класс входит 22 подкласса.
2. Трансферазы — класс ферментов с 9 подклассами. В него входят энзимы, обеспечивающие реакции транспорта между разными субстратами, ферменты, принимающие участие в реакциях взаимопревращения веществ, а также обезвреживания различных органических соединений.
3. Гидролазы — энзимы, разрывающие внутримолекулярные связи субстрата посредством присоединения к нему молекул воды. В данном классе насчитывается 13 подклассов. К ним относятся пищеварительные ферменты, такие как:
   

   Амилаза (структура молекулы)
   • амилаза. Она относится к ферментам пищеварения и расщепляет крахмал до олигосахаридов. Амилаза секретируется в железах слюны и поджелудочной железы. Активна в слабощелочной среде.
   • мальтаза. Пищеварительный фермент мальтаза расщепляет углеводы-мальтозы до глюкозы. Мальтаза синтезируется клетками слизистой оболочки тонкого кишечника. Этот фермент содержится в растениях, бактериях, дрожжах, людях и других позвоночных.
   • лактаза. Фермент лактаза расщепляется молочный сахар лактозу, который содержится в молоке и молочных продуктах, до глюкозы и галактозы. Лактаза секретируется и содержится в тонком кишечнике.
   • липаза. Липаза отвечает за расщепление жиров и жиросодержащих витаминов А, D, E, K до жирных кислот и липидов. Этот фермент вырабатывается поджелудочной железой и играет ключевую роль в переваривании жирной пищи.
     

     Липаза (структура молекулы)
4. Лиазы — класс, в составе которого находятся только сложные ферменты. В нем насчитывается семь подклассов. Энзимы, относящиеся к данному классу, выступают катализаторами в реакциях разрыва С-О, С-С, С-N и прочих типов органических связей. Также ферменты класса лиазы участвуют в обратимых биохимических реакциях отщепления негидролитическим путем.
5. Изомеразы — энзимы, выступающие катализаторами в химических процессах изомерных превращений, происходящих в одной молекуле. Как и к предыдущему классу к ним относятся только сложные ферменты.
6. Лигазы (синтетазы) — класс, включающий шесть подклассов и представляющий энзимы, катализирующие процесс соединения двух молекул под воздействием АТФ.

Второе число в наименовании фермента указывает на подкласс, третье — номер подподкласса, четвёртое — порядковый номер фермента в подподклассе.

Свойства

Свойства ферментов делятся на 2 группы:

• физические
• химические.

К физическим свойствам ферментов относятся:

• Зависимость активности ферментов от температуры. Чем выше температура, тем быстрее скорость реакции ферментов в организме.
• Ферменты осуществляют трансформацию различных видов энергии.

К химическим свойствам относятся такие, как:

• Зависимость активности ферментов от pH среды. Каждый фермент действует в определённой кислотности среды. Такие ферменты, как амилаза, действуют в слабощелочной среде, а пепсин — в кислой.
• Специфичность действия. Каждый фермент расщепляет только определённую группу питательных веществ — белки, жиры или углеводы.
• Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов. Действие большинства можно подавить (ингибировать) путём воздействия определёнными химическими реагентами. А также можно увеличить скорость реакций ферментов, то есть активировать различными веществами органической и неорганической природы, которые повышают скорость ферментативных реакций.

Литература

1. В. В. Пасечник, А. А. Каменский. Биология 8 класс / В. В. Пасечникова. — М.: Просвещение, 2010. — С. 110—128. — 258 с.
2. Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. — В 3-х т. — Пер. с англ. — Т.1-2. — М.: Мир, 1982. — 808 с.
3. Тарханов И. Р.,. Ферменты, в физиологии // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона : в 86 т. (82 т. и 4 доп.). — СПб., 1890—1907.